La Cromatografía de Interacción Hidrofóbica (HIC) es una potente técnica para la separación de proteínas en condiciones suaves no denaturalizantes. Las biomoléculas se separan por su grado de hidrofobicidad y la fase móvil es un agente desalante que. a altas concentraciones, retiene la proteína al aumentar la interacción hidrofóbica entre proteínas y fase estacionaria.
Las proteínas ligadas se eluyen al disminuir la concentración de sal. Puesto que las proteínas son relativamente estables el las soluciones salinas usadas como fase móvil, se suele mantener HIC la actividad biológica de las mismas.
Este hecho que las separaciones por HIC resulten ideales apara análisis de alta resolución o como etapas de purificación o pulido antes del análisis.
La oxidación de residuos expuestos de aminoácidos como la metionina (Met) y el triptófano (Trp) produce un importante contratiempo en los estudios de estabilidad da mAbs terapéuticos al alterar su naturaleza hidrofóbica tanto por aumento de la polaridad de la forma oxidada o por un cambio conformacional como en la actividad terapéutica de la molécula.
Por este motivo los métodos basados en HPLC de interacción hidrofóbica como Fase Inversa (RP) o Interacción Hidrofóbica (HIC) se usan a menudo para la caracterización de mAbs oxidados.
La columna MAbPac HIC-20 es una columna HIC de alta resolución basada en sílice diseñada de química única ofrece alta resolución, robusta estabilidad y la selectividad necesaria para la separación de mAbs y variantes de mAbs. MAbPac HIC-20 resuelve variantes de mAbs sin fragmentación u otra preparación de muestra.
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